Las Enzimas (página 2)

Dos notables propiedades de las enzimas las habilitan
para funcionar como catalizadores bajo las apacibles condiciones
presentes en las células: su enrome poder
catalítico y su alto grado de especificad. El inmenso
poder catalítico hace que las velocidades de las
reacciones catalizadas enzimaticamente sean 10 veces mayores de
que las reacciones no catalizadas no correspondientes en
condiciones similares

La especificad exquisita de las enzimas su habilidad
para actuar selectivamente en un sustrato o un numero selecto de
sustratos químicamente similares

No sorprende que las reacciones catalizadas por enzimas
de los aminoácidos tengan lugar mucho mas
rápidamente de lo que hacen la de los aminoácidos a
pesar de que ambos esteroionomeros de un aminoácido dado
son los mismos tamaños y poseen el mismo grupo
R.

Se han clasificado en la base de datos mas de 3.700
enzimas cada una con las cuales cataliza una reaccion
química única o un conjunto de reacciones
estrechamente relacionadas.

1.3.2 MODO DE ACCION

Una enzima por si misma no puede llenar acabo de una
reaccion, sin función es modificar la velocidad de
reaccion entendiéndose como tal la cantidad del producto
formada por una unidad de tiempo. Tal variación se debe a
la disminución de energía de activación en
una reaccion química.

La energía de activación es la
energía necesaria para convertir los reactivos activos en
formas moleculares inestables denominadas especies en estado de
transición que pueden ser mayor energía libre que
los reactivos y los productos

Su modote acción se refieren a que tienen
proteínas que tienen uno o mas lugares denominados sitios
activos a los cuales se une al sustrato es decir la sustancia
sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado
químicamente y convertido en uno o más
productos.

Como esta reaccion es generalmente reversible puede ser
expresada de la siguiente manera:

Fuente:
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz2.htm

Donde ES es un complejo enzima sustrato intermediario.
Las enzimas aceleran la reaccion hasta que se alcanza un
equilibrio y pueden ser tan eficaces como para que la velocidad
de reaccion sea de 10 a 18 mayor veces mas rápida que en
ausencia de un catalizador

Una características de las enzimas es su
especificad de manera que cada enzima particular actúa
solo sobre un determinado sustrato. Las enzimas suelen ser tan
especificas que son encapaces de actuar sobre sustancias
estrechamente relacionadas.

1.4 NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Como la función de las enzimas es catalizar
reacciones específicas es conveniente denominar las
enzimas de acuerdo con estos reacciones determinadas.

El método general se basa en la adición
del sufijo – asa el nombre del sustrato es un lípido
atacado por la enzima lipasa. No obstante aun se utilizan nombres
como el de la tripsina y pepsina atribuidos a ciertas enzimas que
se propusieran una nomenclatura mas adecuadas

Una comisión sobre nzimas a ideado a una enzima
completo aunque complejo para la clasificación y
nomenclatura de las enzimas estos se clasifican en 6 grupos
principales de acuerdo con el tipo de reacción que
catalizan los grupos son los siguientes:

– Oxido reductasa: Estas enzimas que catalizan las
reacciones de oxidación- reducción, incluyen
oxidasas, peroxidasas

• Transferasa: Enzima que catalizan la
  transferencia de un grupo químico de una
  molécula a otra ejemplo: transaminasas

• Hidrolasas: Este es un gran grupo de enzimas
  que catalizan la Hidrólisis de diversos sustratos :
  peptidazas

• Liasas: En este grupo se incluyen las enzimas
  que catalizan la eliminación de grupos
  sustratos

• Isomerazas: Enzimas que catalizan diferentes
  tipos de reacciones de isomerazion

• Ligazas: La función de esta enzimas es
  la de unir dos moléculas mediante enlaces

1.5 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

– Oxido reductasa: Estas enzimas que catalizan
las reacciones de oxidación- reducción, incluyen
oxidasas, peroxidasas

• Transferasa: Enzima que catalizan la
  transferencia de un grupo químico de una
  molécula a otra ejemplo: transaminasas

• Hidrolasas: Este es un gran grupo de enzimas
  que catalizan la Hidrólisis de diversos sustratos :
  peptidazas

• Liasas: En este grupo se incluyen las enzimas
  que catalizan la eliminación de grupos
  sustratos

• Isomerazas: Enzimas que catalizan diferentes
  tipos de reacciones de isomerazion

• Ligazas: La función de esta enzimas es
  la de unir dos moléculas mediante enlaces

CAPITULO II

Propiedades y
especificidad de las enzimas

2.1 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas
tienen las siguientes propiedades:

-No sufren cambios irreversibles durante a
reacción por lo que cada molécula de enzima puede
participar de manera repetida en reacciones
individuales

-No tienen efecto en la termodinámica de la
reacción esto quiere decir que las enzimas no aportan
energía para una reacción química por o que
no determina si una reacción es favorable( exorgonica) o
desfavorable (endorgonica) desde el punto de vista
termodinámico.

-Las enzimas son catalizadores muy eficientes

-Son altamente específicos para sus sustratos y
para cada uno de su reacción

-pueden estar sujetos a regulación en su
actividad: Regulación alosterica

-Son eficiente en pequeñas cantidades, las
enzimas no sufre cambios al catalizar las reacciones
químicas de manera que una pequeña cantidad de
enzima puede catalizar repetidas veces una reaccion

-Aceleran las reacciones químicas su sufrir
modificaciones.

No alteran las concentraciones de equilibrio de la
reaccion solo que esta al alcance , mas rápidamente
cambiando el mecanismo de reaccion

-Modifican el carácter exotérmico o
endotérmico de la reaccion.

2.2 ESPECIFIDAD ENZIMATICA

Una de las características mas importantes de las
enzimas es su alta especificad sobre la reaccion que catalizan.
Cada enzima cataliza un solo tipo de reaccion y casi siempre
actúa sobre un único sustrato o un grupo reducido
de ellos. Esta especificad se debe a la complementariedad que
debe existir entre el sustrato y el centro activo de la
enzima.

En 1984, Emil fisher propuso la hipótesis de la
llave y la cerradura para explicar la especificad enzimatica.
Según esta hipótesis la especificad entre la enzima
y el sustrato es como la que existe entre una llave y una
cerradura. Se pensaba que el centro activo tenia una forma
tridimensional determinada y el sustrato seria complementario a
el y encajaría perfectamente.

Otra teoría fue la de Daniel Koshland propuso la
Hipótesis del ajuste inducido o se la mano y el guante que
es la que se acepta en la actualidad. Dice que la especificad
radica en los aminoácidos de union del centro activo, que
son los encargados de establecer enlaces débiles con el
sustrato. Realizada la fijación la enzima posee libertad
para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal manera que
el centro activo quede correctamente situado. Esta teoría
afirma que no hay una adaptación predeterminada como
ocurre en el modelo de la llave – cerradura, sino una
adaptación inducida por los aminoácidos de
union

La especificad se estable a dos
niveles:

2.2.1 Especifidad de acción: es decir una
enzima solo puede realizar un determinado tipo de reaccion:
Hidrólisis, Oxido – Reducción

2.2.2 Especifidad de sustrato: Esto significa que
cada enzima solo puede actuar sobre un sustrato o sobre un
reducido de sustratos

Absoluta: La enzima actúa sobre un
único sustrato

De grupo: La enzima actúa sobre un grupo
de sustratos

2.3 EL SITIO ACTIVO

Es el lugar de unión entre el sustrato a una
enzima y donde se da la reaccion de catálisis se denomina
centro activo. En el centro activo encontramos restos de
aminoácidos con sustituyentes funcionales para la
catálisis de un sustrato. Al haber pero muchísimas
variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay
suficientes combinaciones de restos de aminoácidos para
hacer catálisis específica para una de estas
combinaciones, por tanto nuestras células utilizan las
llamadas Coenzimas. Las Coenzimas acostumbran a sr complejas
moléculas orgánicas que sufren modificaciones
durante la reaccion enzimatica para ayudar a la
modificación final del sustrato.

También puede servir como donadoras o aceptadoras
de hidriones y electrones o pueden transferir grupos funcionales,
Tras la catálisis la coenzima vuelve a su estado
original.

Si la coenzima se queda unida de forma temporal a la
enzima es llamada cosustrato. Siesta anclada a la enzima la
lamamos Grupo prostético.

Los centros activos de las enzimas pueden ser
desnaturalizados, es decir, inactivada su especificad de
unión por la modificación de las proteínas
de la unión con el sustrato.

La desnaturalización puede darse por una
variación alta de temperatura o de PH del ambiente donde
se encuentre.

2.4 EL COMPLEJO ENZIMA –
SUSTRATO

Las enzimas dirigen las transformaciones químicas
y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero
para realizar estas funciones básicas y vitales para
nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma
especifica y reversible con ligandos, que viene dad por su
conformación espacial en el lugar de la union. Para que la
enzima modifique el ligando(sustrato a partir de ese momento)
este debe encajar en el lugar de la union de la enzima. Por esto
decimos que hay una complementariedad geométrica entre la
enzima y sustrato. Los lugares de union acostumbran a estar en
unas hendiduras de la superficie de de la enzima formando como un
bolsillo en el cual entra el sustrato. De esta manera la
superficie de interacción entre el sustrato y enzima es
mayor y las posibilidades de conferir especificad con el sustrato
aumenta.

La especificad de la union es tan alta que la enzima es
capaz de distinguir entre sustratos esteroisomeros, por lo que
decimos que las enzimas presentan electroespecifidad.

La electroespecifidad puede servir en casos concretos
para separar rutas de formación y degradación de
productos, que se realizan de forma simultanea.

Este hecho se debe a que las enzimas son
moléculas asimétricas. La union se mantiene gracias
a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del
sustrato y la enzima, como los enlaces de van der. walls , enlace
por puente de hidrogeno o puentes salinos durante la
catálisis pero la union es temporal por tanto cuando la
reaccion enzimatica finalizan se separan la enzima y el
producto.

2.4.1 Enlace Llave – cerradura: El sustrato
encaja perfectamente en e centro activo gracias a una
complementariedades moleculares y electroestáticas con la
enzima de manera tal que este no cambia su forma(El sustrato
seria la llave y el centro activo o la enzima seria la
cerradura)

FUENTE:
http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato

2.4.2 Enlace inducido: El sustrato NO encaja
perfectamente en e centro activo cambia su formación
espacial provocando un ambiente favorable a la unión y
reaccion con el sustrato de manera que se une a este para
proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la
misma especificad como en el enlace de tipo llave- cerradura, por
lo que la enzima pude reaccionar con varios sustratos de
conformaciones parecidas.

FUENTE:http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato

CAPITULO III

Factores
enzimáticos

3.1 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA

3.1.1Temperatura: Las enzimas son inactivadas por
e calor a temperaturas de 50ªC-60ªC inactivan
rápidamente la mayor parte de las enzimas. Esta
inactivaron es irreversible, pues al enfriar no se obtiene
actividad otra vez. Esto explica que casi todo los organismos
resulten muertos a una exposición a temperatura elevada:
Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de reanudar su
metabolismo.

Las Enzimas no son inactivadas por la
congelación; las reacciones que producen tienen a lugar
muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen, pero la
actividad catalítica reaparece si la temperatura vuelve a
su estado normal

3.1.2 Acidez: Las enzimas son sensibles a los
cambios de PH o sea de acidez o alcalinidad en el
medio.

La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH
óptimos cerca de la neutralidad, por lo que no
actúan en medios ácidos ni alcalinos, los
ácidos y bases enérgicos las inactivan
irreversiblemente.

3.1.3Concentración de Enzima, substrato y
Cofactor: Si el PH y la temperatura de un sistema
enzimático se mantiene constante pero hay exceso de
substrato, la intensidad de la reaccion es directamente
proporcional a la cantidad de enzima presente.

3.1.4Venenos Enzimáticos: Algunas enzimas
resultan muy sensibles a ciertos venenos como el acido cianuro
fluoruro lewisita etc. Resultan inactivadas aun frente a
concentraciones bajas de estos venenos

Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se
encuentran en lugar in adecuado. Varios tipos de venenos que
viene de los animales como la de la serpiente abeja y
escorpión deben su poder letal a las enzimas que destruyen
glóbulos rojos y otros tejidos.

3.1.5 PH: Los cambios de PH alteraran
considerablemente la naturaleza iónica de los enzimas se
sabe poco de las variaciones del PH en las enzimas.

http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz2.htm

3.2 INHIBIDORES ENZIMATICOS

Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad puesto que el Bloqueo de una enzima puede matar a un
organismo patógeno o corregir un desequilibrio
metálico. Sin embargo no todas las moléculas que se
unen a las enzimas sin inhibidores, los activadores
enzimáticos se unen a las enzimas y se incrementan su
actividad.

La union de un inhibidor puede impedir la entrada del
sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la
enzima catalice su reaccion correspondiente.

La union del inhibidor puede ser reversible e
irreversible. Normalmente los inhibidores irreversibles
reaccionan con la enzima de forma covalente y no clasifican su
estructura química a nivel de residuos esenciales de los
aminoácidos necesarios para la actividad
enzimatica.

En cambio los reversibles se unen a la enzima de forma
no covalente donde da lugar a diferentes tipos de
inhibición dependiendo si el inhibidor se una a la enzima,
al complejo: enzima – sustrato o ambos

-se unen a las enzimas mediantes interacciones no
covalentes= puentes de hidrogeno, enlaces
iónicos

– Los inhibidores y el sitio activo se combinan para
producir una union fuerte y especifica. Al contrario que ocurre
con el sustrato y los inhibidores irreversibles no experimentan
reacciones químicas cuando se une a la enzima y pueden ser
eliminados fácilmente por dilución o por
diálisis.

3.2.1TIPOS DE INHIBIDORES

3.2.1.1 Inhibidor Reversible:

3.2.1.1.1 Inhibición Competitiva: El
sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al
mismo tiempo, esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por
el sitio activo de una enzima en el que se una el sustrato. El
sustrato y el inhibidor compiten por el acceso al sitio activo de
la enzima.

Este tipo de inhibidor se puede superar con
concentraciones suficientes altas del sustrato, es decir dejando
afuera el inhibidor.

FUENTE:
http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato

3.2.1.1.2 Inhibición Mixta: El sustrato en
el inhibidor afecta la unión del sustito y viceversa; este
tipo de inhibidor se puede reducir pero no se puede superar al
aumentar la concentraciones del sustrato aunque si se dan las
cosas que se unan el sitio activo.

Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixta se
unen al sitio activo (efecto alosterico)

Donde el inhibidor se une a otro sitio activo que no es
el sitio activo de la enzima todo esto es un sitio alosterico
cambia con la formación da la afinidad del sustrato por el
sitito activo reducido.

3.2.1.1.3Inhibición No Competitiva: Es una
forma de una inhibición mixta donde la unión del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no acepta la
unión del sustrato. El grado de inhibición depende
de su concentración.

Fuente:
http://es.wikipedia.org/wiki/Complejo_enzima-sustrato

3.2.1.2 Inhibidor Irreversible:

La inhibición irreversible es diferente de la in
activación enzimático reversible. Los inhibidores
irreversibles son generalmente específicos para un tipo de
enzima y no inactivan todas las proteínas.

No funcionan destruyendo la estructura proteinica, sino
alterando específicamente la estructura tridimensional del
sitio activo inhabilitándola.

Los inhibidores irreversibles dan lugar a una
inhibición dependiente del tiempo y por ello su potencia
no puede ser caracterizada mediante la determinación del
valor. Esto se debe a la cantidad de enzima activa a la
concentracion dada de inhibidor irreversible será
diferente dependiendo del tiempo de preincubación del
inhibidor con la enzima.

Conclusiones

– La célula puede compararse con un
minúsculo laboratorio, en el cual tiene la síntesis
y la degradación de un gran numero de sustancias. Estos
procesos son efectuados por enzimas a la temperatura normal del
organismo ya que a temperaturas sobre lo normal se produce la
desnaturalización y la in activación de las enzimas
y con PH normal para efectuar sus procesos.

– Las enzimas son los catalizadores biológicos.
que es una sustancia que acelera las reacciones químicas
si modificarse lo que significa que puede ser utilizado una y
otra vez.

– Las enzimas son proteínas que tienen uno o
más lugares llamados sitios activos a los cuales se les
unen el sustrato, es decir, la sustancia sobre la que
actúa la enzima. El sustrato es modificado
químicamente y convertido uno o mas productos

E + S = [ES] = E+P

Donde [ES] es un complejo enzima – sustrato
intermediario. Las enzimas aceleran la reacción hasta que
se alcanza un equilibrio y puedan ser eficientes como para que la
velocidad de reacciones sea de 10 a 10 veces mas rápida
que en ausencia de un catalizador.

– Una característica muy importante de la
actividad enzimático es su especificad de manera que cada
enzima particular actúa sobre un determinado
sustrato.

– Las enzimas suelen ser tan específicas que son
incapaces de actuar sobre las sustancias estrechamente
relacionadas.

– Las enzimas vienen a ser las proteínas
catalíticas que aceleran la velocidad de las reacciones
celulares al bajar la energía de activación y
estabilizar las intermediaciones del estado de
transición.

– El sitio activo de la enzima comprende dos partes
adicionales una región de unión de sustrato y la
otra catalítica.

– En el centro activo encontramos restos de
aminoácidos constituyentes funcionales para la
catálisis del sustrato, estos utilizan las llamadas
coenzimas que son moléculas orgánicas que sufren
modificaciones durante la reacción enzimático para
ayudar a la modificación final del sustrato.

Bibliografía

Plank M. Biología. 4ta ed.
México: Interamericana; 1994.

Depical R. Biología Celular
Molecular. 5ta ed. Argentina: Ateneo; 2005.

Miller M. Biología General. 3ra ed.
Navarra: Navarra; 1981.

-Ambrose E. Biología Acelular. 1ra
ed. Madrid: Atlanta; 1977.

-Lam J. Biología. 4ta ed.
Machasuiite. Whesley IberoAmérica; 2000.

-Ladish H. Biología Celular. 5ta ed.
México: Panamericana; 2008.

-Lexmarck P. Enzimas Catalizadoras. 2da ed.
Barcelona: Atlanta; 1989.

DEDICATORIA

A mis padres: Manuel Antonio Mesones
Salazar y Ofelia Alvitres Coronado y en especial a Dios que son
el motivo de mi inspiración para este trabajo de
investigación.

AGRADECIMIENTO

Al Profesor José Genaro Cabrera
Rojas encargado del curso de metodología del trabajo
intelectual por los consejos y su valioso tiempo para hacer de
este trabajo algo del que me sienta orgulloso.

Autor:

Manuel Antonio Mesones
Alvitres

Asesor: José Genaro Cabrera
Rojas

Chiclayo, Julio 2010

Facultad de Medicina

Escuela de Odontología